Лженаука – генетика. Чума ХХ века.

I.6. Аминокислоты и углеводы

 

 

 

Аминокислоты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т.е. содержащих наряду с карбоксильной группой – COOH аминогруппу – NH2. Аминокислоты играют очень большую роль в жизни организмов, т.к. все белковые вещества построены из аминокислот. Все белки при полном гидролизе (расщеплении с присоединением воды) распадаются до свободных аминокислот, играющих роль мономеров в полимерной белковой молекуле. При биосинтезе белка порядок, последовательность расположения аминокислот задаются генетическим кодом, записанным в химической структуре дезоксирибонуклеиновой кислоты. 20 важнейших аминокислот, входящих в состав белков, отвечают общей формуле RCH(NH2)COOH и относятся к аминокислотам.

 

Многие растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из простых неорганических соединений. Большинство аминокислот синтезируются в теле человека и животных из обычных безазотистых продуктов обмена веществ и усвояемого азота. Однако восемь аминокислот (валин, изолейцин, лейцин, лизин, фенилаланин, метионин, треонин, триптофан) являются незаменимыми, т.е. не могут синтезироваться в организме животных и человека, и должны доставляться с пищей. Суточная потребность взрослого человека в каждой из незаменимых аминокислот составляет в среднем около 1 грамма. При недостатке этих аминокислот (чаще триптофана, лизина, метионина) или в случае отсутствия в пище хотя бы одной из них невозможен синтез белков и многих других биологически важных веществ, необходимых для жизни. Гистидин и аргинин синтезируются в животном организме, но лишь в ограниченной, иногда недостаточной, мере. Цистеин и тирозин образуются лишь из своих предшественников – соответственно метионина и фенилаланина – и могут стать незаменимыми при недостатке этих аминокислот. Некоторые аминокислоты могут синтезироваться в животном организме из безазотистых предшественников при помощи процесса переаминирования, т.е. переноса аминогруппы с одной аминокислоты на другую.

 

В организме аминокислоты постоянно используются для синтеза и ресинтеза белков и других веществ – гормонов, аминов, алкалоидов, коферментов, пигментов и других. Избыток аминокислот подвергается распаду до конечных продуктов обмена (у человека и млекопитающих до мочевины, двуокиси углерода и воды), при котором выделяется энергия, необходимая организму для процессов жизнедеятельности. Промежуточным этапом такого распада является обычно дезаминирование (чаще всего окислительное).

 

Все встречающиеся в природе аминокислоты обладают общим свойством – амфотерностью, т.е. каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группу. Почти все амино- и карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью.

 

Аминокислоты классифицируют на основе химического строения радикалов, хотя были предложены и другие принципы. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу или гидроксильные группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну амино- и одну карбоксильную группу), то они называются нейтральными аминокислотами. Если же аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой.

 

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов, т.е. способности их к взаимодействию с водой. Она включает четыре класса аминокислот:

1) неполярные (гидрофобные)

2) полярные (гидрофильные) незаряженные

3) отрицательно заряженные

4) положительно заряженные при физиологических значениях pH

 

В представленной классификации аминокислот приведены наименования, структурные формулы, сокращенные обозначения и однобуквенные символы аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки pI.

 

Перечисленные аминокислоты присутствуют в различных количественных соотношениях и последовательностях, в тысячах белков, хотя отдельные индивидуальные белки и не содержат полный набор всех этих аминокислот.

 

Вот список 20 аминокислот, которые используются для синтеза белка: Аланин, Аргинин, Аспарагин, Аспарагиновая кислота, Валин, Глицин, Гистидин, Глютамин, Глутаминовая кислота, Изолейцин, Лейцин, Лизин, Метионин, Пролин, Серин, Тирозин, Треонин, Триптофан, Фенилаланин, Цистеин.

 

Помимо наличия в большинстве природных белков 20 аминокислот, в некоторых белках обнаружены производные аминокислот (эти аминокислоты образуются после завершения синтеза белка в рибосоме клеток в результате постсинтетической химической модификации): оксипролин, оксилизин, дийодтирозин, фосфосерин и фосфотреонин.

 

[Автор не упомянул о двух важнейших свойствах аминокислот на Земле. Во-первых, все без исключения аминокислоты в организмах живых существ являются закрученными влево, имея в виду их пространственную конфигурацию. Однако, в процессе неорганического химического синтеза количество закрученных влево и вправо аналогичных аминокислот одинаково, и, согласно вероятностному закону, составляет ровно 50/50. Во-вторых, на самом деле аминокислоты необязательно должны поступать в организм человека с пищей. В изменённых состояниях сознания, очевидно означающих некие специальные состояния биохимических процессов, человек синтезирует все необходимые аминокислоты внутри своего организма. Этот факт подтверждается практикой отшельников, монахов, йогов, на протяжении десятков лет питающихся столь скудной пищей или даже обходящихся вообще без пищи, что о поступлении в их организмы всех необходимых аминокислот говорить не приходится. – отстоя.NET]

 

Углеводы (сахара) – группа природных полигидроксиальдегидов и полигидроксикетонов с общей формулой (CH2O)n. Группа включает простые сахара (моносахариды) и их высокомолекулярные аналоги, олигосахариды и полисахариды.

 

Важнейший природный моносахарид, D-глюкоза, является алифатическим альдегидом, содержащим шесть углеродных атомов, пять из которых имеют гидроксильные группы. Подавляющая часть глюкозы присутствует в форме циклического полуацеталя, образованного в результате взаимодействия карбонильной группы с одной из гидроксильных групп. В альдогексозах реакция идет главным образом по гидроксильной группе С-5 с образованием шестичленного пиранового цикла. Сахара с шестичленным циклом называются пиранозами. Замыкание кольца с участием гидроксильной группы С-4 дает фурановый цикл, а сахара с таким циклом называются фуранозами. В растворе все три формы, пиранозная, фуранозная и ациклическая находятся в динамическом равновесии. Глюкоза поступает в клетки, где используется в качестве клеточного “топлива” (гликолиз) или превращается в другие метаболиты. Обычно моносахара транспортируются через липидные мембраны в форме фосфатов с помощью белков-переносчиков.

 

Полимерные (то есть те, молекула которых составлена из отдельных повторяющихся молекул, связанных химической связью) углеводы часто встречаются в ковалентно связанном виде с липидами (гликолипиды) или белками (гликопротеины), входящими в состав клеточных мембран. Растворимые гликопротеины присутствуют в плазме крови, а также входят в состав протеогликанов, которые являются важными структурными компонентами межклеточного матрикса.